Можно ли детям до года лизобакт: Лизобакт Таблетки для рассасывания 30 шт цена 581,0 купить в Москве — сколько стоят таблетки для детей от горла, заказать в интернет-аптеке Лизобакт: инструкция по применению, отзывы

Имудон инструкция по применению, аналоги, для чего назначают, состав

Корзина

0 ₽

Корзина

0 ₽

Дата публикации: 29.09.2022

ИМЕЮТСЯ ПРОТИВОПОКАЗАНИЯ. ВОЗМОЖНЫ ПОБОЧНЫЕ ЭФФЕКТЫ. НЕОБХОДИМА КОНСУЛЬТАЦИЯ СПЕЦИАЛИСТА.В сезон простудДля иммунитетаПри простудеСредства от простудыУкрепление иммунитета

Автор статьи

Подойницына Алёна Андреевна,

Диплом о фармацевтическом образовании: 105924 3510722 рег. номер 31917

Все авторы

Содержание статьи

  • Имудон — это антибиотик или нет?
  • Имудон: состав
  • Имудон: противопоказания
  • Имудон: как принимать
  • Имудон при беременности
  • Имудон: аналоги
  • Имудон или Лизобакт: что лучше
  • Краткое содержание
  • Задайте вопрос эксперту по теме статьи

В Советском Союзе операция по удалению миндалин вызывала ужас у всех детей. Ее делали без наркоза, но считалось, что она необходима: снижает риск развития ангины. Операцию проводят и сегодня, но под наркозом и и не для профилактики, а по показаниям. А для снижения частоты простуды, боли в горле и риска развития ангины используют лекарства.

Одним из таких препаратов является Имудон. Провизор Алена Подойницына рассказала о нем подробнее: относится ли он к антибиотикам, что входит в его состав, какие есть противопоказания, как применять, возможно ли его применять при беременности. Из статьи вы узнаете об аналогах Имудона и его отличиях от Лизобакта и Бронхо-Мунала.

Все товары Имудон

20 отзывов

Имудон — это антибиотик или нет?

Имудон — иммуностимулятор, он не относится к антибиотикам. Его действие направлено не на уничтожение бактерий при заболевании, а на стимулирование иммунных клеток организма. Особенность Имудона в том, что он повышает выработку этих клеток в слюне: лизоцима, интерферона и иммуноглобулина А.

Таблетки Имудон применяют при заболеваниях полости рта и глотки:

  • фарингит
  • хронический тонзиллит (ангина)
  • пред- и послеоперационный период при удалении небных миндалин
  • воспаление десен, сопровождающееся язвами, некрозом
  • нарушение микрофлоры полости рта
  • профилактика и лечение инфекций после удаления зубов и протезирования корней зуба
  • язвенные поражения от ношения протезов

Имудон: состав

В состав таблеток Имудон входят активные вещества и вспомогательные компоненты:

Активные вещества: лизаты бактерий. Лизаты — продукты, выделяемые при разрушении клетки бактерии. При попадании в организм с препаратом они не смогут у вас вызвать заболевание. Их работа заключается в стимулировании иммунной системы человека. В составе Имудон собраны лизаты чаще встречаемых бактерий, который вызывают заболевания полости рта и глотки.

Вспомогательные вещества в активных компонентах:

  • глицин,
  • натрия дезоксихолат,
  • тиомерсал,
  • лактозы моногидрат,
  • маннитол,
  • натрия сахаринат,
  • повидон,
  • натрия гидрокарбонат,
  • лимонная кислота безводная,
  • ароматизатор мятный,
  • магния стеарат.

Имудон: противопоказания

Имудон противопоказан к применению:

  • детям младше 3-х лет
  • пациентам с повышенной индивидуальной непереносимостью
  • пациентам с аутоиммунными заболеваниями

Не рекомендуется принимать Имудон перед едой, иначе будет снижено его действие. Полоскать рот, пить и есть можно через час после рассасывания таблетки. При рассасывании таблеток детьми от 3 до 6 лет родителям необходимо контролировать этот процесс.

Осторожным в применении препарата стоит быть и пациентам с сахарным диабетом: таблетки содержат лактозу. Пациенты с бронхиальной астмой, у которых есть аллергическая реакция на другие препараты с лизатами бактерий, должны воздержаться от применения Имудон.

Имудон: как принимать

Имудон выпускают в виде таблеток для рассасывания. Поэтому их можно применять детям и взрослым, способные рассасывать таблетку во рту. Таблетку нельзя разгрызать и жевать. Их рассасывают с интервалом 1-2 часа. При лечении острых заболеваний рекомендуется принимать 10 дней, а в целях профилактики — 20 дней. Повторять профилактический курс необходимо 3-4 раза в год. Рекомендуется:

  • для детей от 3 до 14 лет применять по 6 таблеток в день
  • для подростков старше 14 лет и взрослым — по 8 таблеток в день

Имудон при беременности

Производитель не рекомендует применять Имудон в период беременности и лактации, так как данных о влиянии препарата на плод очень мало.

Хотите разбираться в аналогах лекарств, чтобы умело подбирать препараты на свой бюджет? Наша методичка от экспертов-провизоров «Аналоги популярных лекарств» поможет вам в этом! Получить методичку просто: подпишитесь на наши соцсети и напишите в сообщения «аналоги».

Мегаптека в соцсетях: ВКонтакте, Telegram, OK

Имудон: аналоги

Имудон имеет несколько вариантов аналогичных препаратов: по действующему веществу, а это значит с содержанием лизатов бактерий, и по фармакологической группе. Приведем 2 небольших списка препаратов.

С содержанием лизатов бактерий:

  • ИРС 19
  • Бронхо-Мунал
  • Исмиген
  • Бронхо-Ваксом

Препараты-аналоги, относящиеся к одной группе иммуностимулирующих средств:

  • Иммунал
  • Иммунорм
  • Эргоферон

Бронхо-Мунал или Имудон: что лучше

Бронхо-Мунал, так же как и Имудон, относится к иммуностимуляторам, и в его составе также содержатся лизаты бактерий. Но разница заключается именно в составе этих бактерий, которые определяют заболевания для лечения и профилактики.

  • Имудон — действие направлено на заболевания полости рта и глотки
  • Бронхо-Мунал — действие направлено на заболевания дыхательных путей

Бронхо-Мунал, как и Имудон, противопоказан к применению в период беременности и лактации. Его применение возможно у детей с 6 месяцев в дозировке 3,5 мг, а у детей с 12 лет и старше — в дозировке 7 мг.

Важное отличие препаратов — в их формах выпуска.

Так, Имудон производится в виде таблеток для рассасывания, а Бронхо-Мунал в виде капсул. При применении капсул детям до 3 лет или при трудностях проглатывания, капсулу разрешается вскрывать и смешивать с водой. Бронхо-Мунал применяют за полчаса до еды на голодный желудок с утра. Длительность применения такая же, как у Имудона.

Имудон или Лизобакт: что лучше

Разбираемся, что лучше Лизобакт или Имудон. Лизобакт — антисептическое средство, чем значительно отличается от Имудон. В составе Лизобакта активные вещества это — лизоцим и пиридоксин. Лизоцим — природный антисептик, а пиридоксин оказывает защитное действие на слизистую рта.

Показания к применению у обоих препаратов схожи. Однако Лизоцим применяют именно для лечения инфекционно-воспалительных заболеваний, а Имудон — для профилактики.

Лизобакт не подходит к применению людям, имеющим аллергическую реакцию на куриный белок, поэтому при ее наличии стоит выбрать Имудон. Начинать принимать и тот, и другой препарат можно с 3-х лет. Во время беременности для лечения стоит выбрать Лизобакт, так как он разрешен и при беременности, и при кормлении грудью, в отличие от Имудона.

Все товары Лизобакт

25 отзывов

Краткое содержание

  • Имудон не является антибиотиком, это иммуностимулятор.
  • В его составе содержатся специальные продукты распада клеток бактерий — лизаты.
  • За счет своего состава Имудон оказывает лечебное и профилактическое действие. Его используют при инфекционно-воспалительных заболеваниях полости рта и глотки.
  • Имудон противопоказан пациентам с аутоиммунными заболеваниями, а также при индивидуальной непереносимости компонентов состава.
  • Таблетки Имудон необходимо рассасывать в полости рта, не совмещая с едой и питьем.
  • При беременности и в период лактации принимать Имудон не рекомендуется.
  • Имудон имеет несколько вариантов аналогичных препаратов
  • Лизобакт — антисептическое средство и его состав значительно отличается от Имудон, но их показания к применению похожи.

Задайте вопрос эксперту по теме статьи

Остались вопросы? Задайте их в комментариях ниже – наши эксперты ответят вам. Там же Вы можете поделиться своим опытом с другими читателями Мегасоветов.

Поделиться мегасоветом

Понравилась статья? Расскажите маме, папе, бабушке и тете Гале из третьего подъезда

Копировать ссылку

Гид по аналогам за подписку

подпишитесь на соцсети и напишите в сообщения «аналоги»

Поделиться

Ангидак – частые вопросы

    • Местное обезболивающее
    • Противовоспалительное
    • Антисептическое, против широкого спектра микроорганизмов

    Уже с первой минуты Ангидак помогает уменьшить боль.*

     

    *Simard-Savoie S, Forest D. «Topical anaesthetic activity of benzydamine». Curr Ther Res. 1978; 23: 734-45

  • Препарат назначается во время терапии воспалительных заболеваний полости рта и ЛОР-органов.

    • Гингивит
    • Глоссит
    • Пародонтоз
    • Стоматит 
    • Фарингит
    • Ларингит
    • Тонзиллит
    • Кандидоз слизистой оболочки полости рта (в составе комбинированной терапии)
    • Калькулезное воспаление слюнных желез
    • После оперативных вмешательств и травм
    • После лечения и удаления зубов

    При инфекционных и воспалительных заболеваниях, требующих системного лечения, необходимо применение препарата в составе комбинированной терапии.

  • Бензидамина гидрохлорид (бензидамин). Он является нестероидным противовоспалительным препаратом.

  • У препарата существуют три формы выпуска:

    • Ангидак в формате спрея, 0,255 мг/доза
    • Ангидак форте в формате спрея, 0,51 мг/доза
    • Ангидак септ в формате раствора, 1,5 мг/мл
    • Спрей Ангидак – при боли и воспалении в горле полости рта у взрослых и детей с 3 лет
    • Раствор Ангидак септ – при боли и воспалении в полости рта и горла, а также для механического удаления со слизистой бактерий, вирусов и грибков (12+)
    • Спрей Ангидак Форте — удвоенная дозировка при боли и воспалении в полости рта и горла, позволяет расходовать спрей более экономично (требуется в 2 раза меньше нажатий в сравнении со спреем Ангидак) (18+)

  • Все формы препарата не следует применять беременным и кормящим.

  • Ангидак спрей может назначаться детям с 3 лет, Ангидак септ — с 12 лет. Ангидак форте показан только с 18 лет.

  • Продолжительность лечения — 7 дней. Если после 7 дней лечения улучшение не наступает, необходимо проконсультироваться с врачом.

  • Исследований взаимодействия с другими лекарственными препаратами не проводилось.

  • Общее противопоказание для всех форм препарата — повышенная чувствительность к бензидамину или другим компонентам средства.

    Ангидак Септ противопоказан детям до 12 лет, Ангидак Форте – детям до 18 лет.

    С осторожностью: повышенная чувствительность к ацетилсалициловой кислоте или другим нестероидным противовоспалительным препаратам, бронхиальная астма (в т.ч. в анамнезе).

    Не следует применять при беременности и в период грудного вскармливания.

Исследование показывает рост устойчивых инфекций, при этом

Инфекции, вызванные типом бактерий, устойчивых к нескольким антибиотикам, чаще встречаются у детей в США и связаны с более длительным пребыванием в больнице и тенденцией к более высокому риску смерти, согласно новому опубликованному исследованию. в журнале Общества педиатрических инфекционистов . Ранее полученные в основном, когда дети уже находились в больнице, новые результаты также предполагают, что инфекции, вызванные бактериями из семейства Enterobacteriaceae, устойчивыми к нескольким лекарствам, могут чаще распространяться в обществе.

«Устойчивость к антибиотикам все больше угрожает нашей способности лечить инфекции наших детей», — говорит автор исследования Шэрон Б. Меропол, доктор медицинских наук, из университетских больниц Rainbow Babies and Children’s Hospital в Кливленде и Медицинской школы Университета Кейс Вестерн Резерв. «От всех нас срочно необходимы усилия по контролю этой тенденции, такие как использование антибиотиков только в случае необходимости и отказ от сельскохозяйственного использования антибиотиков у здоровых животных».

В ходе ретроспективного исследования исследователи проанализировали данные из 48 детских больниц США, сосредоточив внимание примерно на 94000 пациентов в возрасте до 18 лет, у которых в период с 2007 по 2015 год были диагностированы инфекции, связанные с Enterobacteriaceae. Доля этих инфекций, вызванных бактериями, устойчивыми к нескольким антибиотикам, увеличилась с 0,2 процента в 2007 году до 1,5 процента в 2015 году, т. е. более 700 человек. процентное увеличение распространенности за восьмилетний период.

Бактериальные инфекции, устойчивые к нескольким препаратам, особенно опасны для детей, для которых в настоящее время разрешено использовать ограниченное количество более сильных антибиотиков по сравнению со взрослыми, что подвергает детей более высокому риску худших исходов. Исследователи обнаружили, что в ходе исследования дети с инфекциями Enterobacteriaceae, устойчивыми к нескольким антибиотикам, находились в больнице на 20 процентов дольше, чем пациенты с инфекциями, чувствительными к антибиотикам. Результаты также предполагают более высокий риск смертности среди детей, инфицированных резистентными штаммами, хотя повышенные шансы смерти не были статистически значимыми.

Большинство резистентных инфекций присутствовали, когда дети были госпитализированы, что позволяет предположить, что бактерии могут все больше распространяться в обществе. Исследование показало, что дети старшего возраста, дети с другими заболеваниями и люди, живущие на западе США, более подвержены инфекциям. Результаты основаны на предыдущих исследованиях, в которых сообщалось о росте заболеваемости этими инфекциями среди взрослых и вспышках среди госпитализированных детей, особенно в менее развитых странах Латинской Америки и Азии, где антибиотики доступны без рецепта.

Будущие исследования должны быть сосредоточены на более эффективных способах ограничения передачи резистентных бактерий Enterobacteriaceae, в том числе между больницами и учреждениями длительного ухода и их сообществами, в дополнение к разработке новых антибиотиков, которые безопасны и эффективны для использования у детей, д-р — сказал Мерополь. «Хотя марш устойчивости к антибиотикам кажется неумолимым, осознанные и решительные усилия по обращению вспять этой тенденции оказались успешными для других типов организмов и в этом контексте срочно необходимы».

Краткие факты

    * Инфекции, вызванные бактериями, устойчивыми ко многим антибиотикам, увеличиваются среди детей в США и связаны с более длительным пребыванием в больнице и тенденцией к более высокому риску смерти.

    * Вызванные бактериями семейства Enterobacteriaceae, устойчивыми ко многим антибиотикам, эти инфекции могут все чаще распространяться среди населения, а не только в больницах.

    * Срочно необходимы усилия по борьбе с растущей устойчивостью к антибиотикам, включая надлежащее использование антибиотиков у людей и животных, а также разработку новых антибиотиков.

###

Примечание редактора: Исследование финансировалось Национальным институтом аллергии и инфекционных заболеваний при Национальном институте здравоохранения. Чтобы получить копию исследования, на которую распространяется эмбарго, свяжитесь с Терри Кристин Филлипс, MSA ([email protected], 703-299-9865).

Публикуемый ежеквартально, Journal of the Pediatric Infectious Diseases Society представляет собой спектр рецензируемых научных и клинических данных о перинатальных, детских и подростковых инфекционных заболеваниях. Журнал является изданием Общества педиатрических инфекционистов (PIDS), крупнейшей в мире профессиональной организации специалистов по лечению и профилактике инфекционных заболеваний у детей.

Членство в PIDS включает лидеров мирового научного и общественного здравоохранения, включая клиническую помощь, защиту интересов, академические круги, правительство и фармацевтическую промышленность. От стажировки до непрерывного медицинского образования, исследований, вопросов регулирования и разработки руководств, члены PIDS являются основными специалистами, выступающими за улучшение здоровья детей с инфекционными заболеваниями как на национальном уровне, так и во всем мире, участвующими в важнейших консультативных комитетах по общественному здравоохранению и медицинским специалистам, которые определяют лечение и профилактику инфекционных заболеваний, практику иммунизации детей, подготовку педиатров. Для получения дополнительной информации посетите http://www.pids.org.

Journal

Journal of the Pediatric Infectious Diseases Society

Отказ от ответственности: AAAS и EurekAlert! не несут ответственности за достоверность новостных сообщений, размещенных на EurekAlert! содействующими учреждениями или для использования любой информации через систему EurekAlert.

масс-спектр Архивы — Страница 3 из 4

Опубликовано от Гэри Кобс

 

Пищевая аллергия становится все более распространенной среди детей. Предоставлено: James Gathany, CDC

Пищевая аллергия растет во всем мире и становится проблемой общественного здравоохранения, особенно среди детей. У детей более высокая распространенность пищевой аллергии, примерно 4–8%, по сравнению со взрослыми (1–5%). В настоящее время методы на основе антител, такие как ELISA (иммуноферментный анализ), являются основным методом анализа пищевых аллергенов. В большинстве случаев антитела доступны только для отдельных хорошо известных аллергенов. Часто те, которые имеются в продаже, плохо охарактеризованы, что приводит к перекрестной реактивности, которая приводит к ложноположительным результатам диагностических тестов.

В недавней публикации (1) представлен обзор альтернативной технологии, основанной на масс-спектрометрии (т. е. множественного мониторинга реакций, MRM), которая позволяет обойти недостатки методов, основанных на антителах. MRM позволяет проводить точное количественное определение целевых белков в сложных образцах с широким динамическим диапазоном. MRM также обеспечивает количественную оценку различных изоформ. Отмечается, что триптическое расщепление с последующим масс-спектральным анализом уже выявило несколько уникальных пептидов для различных аллергенов, в том числе найденных в ракообразных, яйцах, рыбе, арахисе, сое и пшенице. Таким образом, теперь задача состоит в том, чтобы выбрать подходящий триптический сигнатурный пептид (пептиды) для соответствующего аллергена и разработать хорошо охарактеризованные стандарты (т. е. стандарты, меченные изотопами) для обеспечения точного количественного определения.

Ссылка:

Koeberl, M et al . (2014) Количественное определение пищевых аллергенов следующего поколения с использованием масс-спектрометрических систем J. Proteome Research   13 , 3499–509.

Нравится:

Нравится Загрузка…

Опубликовано Мишель Ардуенго

Протеомика, анализ всего содержания белка в живой системе, стала жизненно важной частью исследований в области наук о жизни, а масс-спектрометрия (МС) представляет собой метод анализа белков. МС-анализ содержания белков позволяет исследователям идентифицировать белки, секвенировать их и определять характер посттрансляционных модификаций.

Мониторинг производительности ЖХ/МС. В каждом анализе использовали 1 мкг предварительно расщепленного белкового экстракта человека, введенного в прибор (система ВЭЖХ Waters NanoAquity, сопряженная с масс-спектрометром Thermo Fisher Q Exactive™ Hybrid Quadrupole-Orbitrap). Пептиды разделялись с 2-часовым градиентом. Еженедельный мониторинг с использованием экстракта человека обеспечивает стабильную аналитическую работу прибора.

Масс-спектрометрия позволяет характеризовать молекулы путем преобразования их в ионы, чтобы ими можно было манипулировать в электрических и магнитных полях. В основном небольшой образец (аналит) ионизируется, как правило, до катионов за счет потери электрона. После ионизации заряженные частицы (ионы) разделяются по массе и заряду; измеряются разделенные частицы, и данные отображаются в виде масс-спектра. Масс-спектр обычно представляют в виде гистограммы, где каждый пик представляет одну заряженную частицу, имеющую определенное отношение массы к заряду (m/z). Высота пика представляет относительную распространенность частицы. Количество и относительное содержание ионов показывают, как разные части молекулы соотносятся друг с другом.

Для изучения больших органических макромолекул часто используются методы матричной лазерной десорбции/ионизации (MALDI) или тандемной масс-спектрометрии/диссоциации, индуцированной столкновениями (МС/МС), для получения заряженных частиц из анализируемого вещества. МС-анализ обеспечивает чувствительность и специфичность анализа протеома. Этот метод имеет отличное разрешение и позволяет отличить один ион от другого, даже если их отношение m/z одинаково. Макромолекулы присутствуют в клетках в самых разных концентрациях, и МС-анализ может обнаруживать биомолекулы в пределах пяти логарифмических концентраций.

Продолжить чтение «Мониторинг характеристик прибора для масс-спектрометрии и подготовка проб»

Подобно этому:

Нравится Загрузка…

Опубликовано Гэри Кобс

Благодаря эффективному протеолизу и особым преимуществам пептидов, генерируемых трипсином, для масс-спектрометрического анализа трипсин является наиболее широко используемой протеомной протеазой. Однако в последнее время Lys-C все чаще используется либо в качестве альтернативы трипсину, либо в качестве добавки. Его растущая популярность в значительной степени обусловлена ​​​​его способностью выполнять протеолитическое расщепление в условиях денатурации белка, что может значительно расширить наблюдаемый протеом.

Lys-C обнаружен в ряде бактерий-хозяев, при этом Lysobacter энзимогены используются в качестве наиболее популярного источника коммерчески доступного Lys-C. В настоящее время мы разработали рекомбинантную форму Lys-C из Pseudomonas aeruginosa . Мы сравнили эффективность Pseudomonas и Lysobacter Lys-C.
Неожиданно мы обнаружили разницу между протеазами Pseudomonas и Lysobacter Lys-C на уровне пептидов. Пептиды, генерируемые протеазами, имели гораздо меньшее перекрытие (25%), чем обычно наблюдаемое между запусками для одного и того же образца, что указывает на различное смещение в сторону сайтов расщепления лизина для Pseudomonas и Lysobacter Lys-C.
Протеазы могут иметь разные протеолитические механизмы. Фактически, различие в протеолитических механизмах не является неожиданным, учитывая ограниченную гомологию между этими двумя протеазами
. Поэтому мы рекомендуем комбинированное расщепление с Pseudomonas и Lysobacter Lys-C для максимальной идентификации пептидов и белков.

Для подробного технического обзора этих двух протеаз посетите: http://www.promega.com/resources/scientific_posters/posters/a-novel-recombinant-lysc-protease-for-proteomic-sample-preparation-scientific-poster /

Нравится:

Нравится Загрузка…

Опубликовано Гэри Кобс


Новое совместимое с масс-спектрометрией поверхностно-активное вещество сульфонат-(натрий 3-((1-(фуран-2-ил)ундецилокси)карбониламино)-пропан-1-сульфонат (т.е. ProteaseMAX) облегчает применение как в геле, так и в растворе за счет сокращения требуемого времени, обеспечения солюбилизации/денатурации белков и увеличения количества идентификаций пептидов/белков.

В недавней публикации (1) было выделено новое приложение, в котором ProteaseMAX использовался для лизиса клеток перед расщеплением трипсином и последующим масс-спектрометрическим анализом. Состав буфера определяет общую эффективность лизиса клеток, диссоциацию белковых комплексов, растворимость белка и легкость удаления перед анализом ЖХ/МС-МС.

По сравнению с лизисными буферами, содержащими либо мочевину, либо SDC, ProteaseMAX обеспечивает оптимальное количество идентифицированных пептидов/белков.
Кроме того, его можно легко удалить из лизата кислотным осаждением.

Ссылка

  1. Пирморадиан, М.  и др. (2013). Быстрый и глубокий анализ протеома человека с помощью одномерной протеомики дробовика. мол. Клетка. прот. 12 , 3330–8.

Нравится:

Нравится Загрузка…

Опубликовано от Gary Kobs

Смесь трипсина/Lys-C, класс для масс-спектрометрии, представляет собой смесь трипсина Gold, класса для масс-спектрометрии, и rLys-C, класса для масс-спектрометрии. Смесь трипсин/Lys-C предназначена для улучшения переваривания белков или белковых смесей в растворе. Малоизвестный факт, что трипсин расщепляет остатки лизина с меньшей эффективностью, чем остатки аргинина. Неэффективный протеолиз остатков лизина является основной причиной пропущенных (непереваренных) расщеплений в трипсиновых гидролизатах.

Дополнение трипсина Lys-C позволяет расщеплять лизины с исключительной эффективностью и специфичностью. Следуя обычному протоколу расщепления трипсином (т. е. инкубация в течение ночи в неденатурирующих условиях, восстановление, алкилирование, соотношение белок: протеаза 25:1 [масс./масс.], перемешивание и инкубация в течение ночи при 37°C). Замена трипсина на трипсин/Lys-C Смешивание в этом традиционном протоколе дает множество преимуществ для анализа белков, включая более точное количественное определение белков на основе масс-спектрометрии и улучшенную аналитическую воспроизводимость масс-спектрометрии белков.

Нравится:

Нравится Загрузка…

Опубликовано Гэри Кобс

Структура белка PCMT1. Основано на рендеринге PyMOL PDB 1i1n. Под лицензией Creative Commons http://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0/deed.en Набор для обнаружения изоаспарагиновой кислоты ISOQUANT® предназначен для количественного обнаружения остатков изоаспарагиновой кислоты в белках и пептидах, которые могут возникать в результате постепенного неферментативного дезамидирование аспарагина или перегруппировка остатков аспарагиновой кислоты.

Набор ISOQUANT® предназначен для получения информации о глобальном образовании остатков изоаспарагиновой кислоты в сайтах Asn и Asp, а не в каждом сайте отдельно.

Дезаминирование остатков аспарагина и перегруппировка остатков аспарагиновой кислоты характеризуется образованием сукцинимидного промежуточного соединения, которое распадается с образованием смеси изоаспарагиновой кислоты (обычно 70–85%) и аспарагиновой кислоты.
Скорость и степень образования изоаспарагиновой кислоты могут широко варьироваться в зависимости от аминокислотной последовательности и размера целевого белка. Дезаминирование остатков Asn чаще всего наблюдается в сайтах Asn-Gly и Asn-Ser в белках.

Набор для обнаружения изоаспарагиновой кислоты ISOQUANT® использует фермент протеинизоаспартилэтилтрансферазу (PIMT) для специфического обнаружения остатков изоаспарагиновой кислоты в целевом белке. PIMT катализирует перенос метильной группы от S-аденозил-L-метионина (SAM) к изоаспарагиновой кислоте. Самопроизвольное разложение этого метилированного промежуточного соединения приводит к высвобождению метанола и преобразованию сукцинимида.

Каталожные номера:

Wang, W. и др. . (2012)Количественная оценка и характеристика дезамидирования антител с помощью пептидного картирования с масс-спектрометрией. Междунар. J. Масс. Спец. 312 , 107–13.

Грэппин, П. и др. . (2011) Новые протеомные разработки для анализа изомеризации белков и их биологического значения в растениях. J. Протеомика , 74 , 1475–82.

Ян Х. и Зубарев Р.А. (2010)Масс-спектрометрический анализ дезамидирования аспарагина и изомеризации аспартата в полипептидах. Электрофорез 31 , 1764–71.

Синха, С. и др. . (2009) Влияние структуры белка на скорость дезамидирования в Fc-фрагменте моноклонального антитела IgG1. Белковая наука . 18 , 1573–84.

Нравится:

Нравится Загрузка…

Опубликовано Гэри Кобс

PNGase F (кат. № V4831) представляет собой рекомбинантную гликозидазу, клонированную из Elizabethkingia meningoseptica 9.0004 и сверхэкспрессирован в E. coli с молекулярной массой 36 кДа.

PNGase F катализирует расщепление N-связанных олигосахаридов между самыми внутренними остатками GlcNAc и аспарагиновыми олигосахаридами с высоким содержанием маннозы, гибридными и
сложными олигосахаридами из N-связанных гликопротеинов. PNGase F не удаляет олигосахариды, содержащие альфа-(1,3)-связанную сердцевину фукозы,
обычно встречающуюся в растительных гликопротеинах.

Применение
Определение того, действительно ли белок гликозилирован, является начальным этапом анализа гликопротеинов. Электрофорез в полиакриламидном геле в
присутствие додецилсульфата натрия (SDS-PAGE) стал предпочтительным методом в качестве последнего шага перед масс-спектральным анализом. Гликозилированные белки часто мигрируют в виде расплывчатых полос с помощью SDS-PAGE. Заметное уменьшение ширины полосы и изменение миграционного положения после обработки PNGase F считается свидетельством N-связанного гликозилирования.

Данные на основе геля часто коррелируют с информацией, полученной при анализе масс-спектров. Гликаны Asn-связанного типа могут быть ферментативно расщеплены PNGазой F с образованием интактных олигосахаридов и слегка модифицированного белка, в котором остатки Asn в месте де-N-гликозилирования превращаются в Asp путем превращения ранее связанного с углеводом аспарагина в аспарагиновую кислоту. , моноизотопный сдвиг массы 0,9наблюдается 840 Да. Затем дегликозилированные пептиды анализируют с помощью тандемной масс-спектрометрии (МС/МС), и алгоритмы программного обеспечения используются для корреляции экспериментальных спектров фрагментации с теоретическими тандемными масс-спектрами, полученными из пептидов в базе данных белков.

Нравится:

Нравится Загрузка…

Опубликовано Сара Клинк

Много лет назад, когда я еще работал в лаборатории, я искал варианты контрольной РНК для своего эксперимента в каталоге Ambion, когда наткнулся на список РНК и ДНК мозга динозавров. Мне пришлось позвонить в их службу поддержки и спросить о предметах, потому что я не мог поверить, что такие вещи существуют. Представитель, с которым я разговаривал, сказал, что я нашел их список шуток и прислал мне бесплатную футболку. Хотя мы еще не готовы продавать нуклеиновые кислоты динозавров в каталогах медико-биологических компаний, в журнале есть некоторые интригующие исследования. 0003 Bone , который предполагает, что окаменелые остеоциты динозавров и связанные с ними белки могут быть в пределах нашей досягаемости. Продолжить чтение «Расцвет протеомики динозавров?»

Нравится:

Нравится Загрузка…

Опубликовано Гэри Кобс

Arg-C (клострипаин), класс секвенирования (кат. № V1881), представляет собой специфическую эндопротеиназу, выделенную из почвенной бактерии Clostridium histolyticum . Он предпочтительно расщепляет на С-концевой стороне остатки аргинина (R). В отличие от трипсина, Arg-C эффективно расщепляет участки аргинина, за которыми следует пролин (P). Это различие важно, потому что за каждым двадцатым аргинином следует пролин. Чтобы проиллюстрировать это преимущество, Arg-C оценивали для анализа белка в двух разных экспериментах. В первом эксперименте мы изучали использование Arg-C для протеомного анализа. Дрожжи представляют собой превосходную модель протеома, поскольку их геном хорошо аннотирован. Экстракт дрожжей расщепляли в двух параллельных реакциях, используя трипсин в первой реакции и Arg-C во второй, используя обычный протокол, соответствующий анализу ЖХ-МС/МС. Как и ожидалось, расщепление трипсином привело к большому количеству идентификаций пептидов и белков (рис. 1). Однако многие пептиды остались неуловимыми. Параллельное расщепление Arg-C дополняло расщепление трипсином путем извлечения дополнительных 2653 пептидов и увеличения количества идентифицированных пептидов на 37,4%. Расщепление Arg-C также приводило к увеличению количества идентифицированных белков. Фактически, в расщеплении Arg-C было идентифицировано 138 новых белков по сравнению с параллельным перевариванием трипсином, что дает увеличение общего количества идентифицированных белков на 13,4%.
Рис. 1. Параллельный анализ белков дрожжей, расщепленных трипсином, и белков дрожжей, расщепленных Arg-C.

Во втором эксперименте была проанализирована способность Arg-C анализировать отдельные белки, выбрав человеческий гистон h5 в качестве модельного белка. Как и другие гистоны, этот белок сильно модифицирован посттрансляционными модификациями (PTM), которые изменяют структуру гистонов и регулируют взаимодействие с факторами транскрипции. В результате гистоновые PTM участвуют в регуляции генов и связаны с множественными нарушениями. Однако технические проблемы препятствуют анализу гистоновых ПТМ. Гистоновые PTM сложны, и некоторые из них, такие как ацетилирование и метилирование, предотвращают переваривание трипсином, как показывают наши данные. В этом эксперименте расщепление гистона h5 трипсином выявило несколько PTM (рис. 2). Однако некоторые PTM отсутствовали. Переваривая гистон h5 с помощью Arg-C, мы смогли идентифицировать отсутствующие PTM, включая моно-, диметилированные и ацетилированные остатки лизина и аргинина. Мы предполагаем, что ПТМ в человеческом гистоне h5, которые модифицировали остатки аргинина и лизина, сделали трипсин непригодным для подготовки соответствующих участков гистона для масс-спектрометрии. Проблема была устранена заменой трипсина на Arg-C.
Рисунок 2. Идентификация PTM гистона h5 после расщепления Arg-C.

Нравится:

Нравится Загрузка…

Опубликовано автором Sara Klink

Я очарован всеми способами, которыми ученые берут чувствительные методы и используют их, чтобы заглянуть в наше прошлое. Например, ученые построили полный геном Yersinia pestis , возбудителя Черной смерти, из образцов зубов и костей жертв чумы XIV века. Без таких методов, как полимеразная цепная реакция (ПЦР), такой анализ провести невозможно. Моя коллега-блогер Терри рассказывала, как посмертное вскрытие Озти, мумии, найденной в Альпах, использовало современные методы, чтобы выяснить не только цвет его глаз, но и то, что он страдал болезнью Лайма. В последние PLOS ONE артикул, Corthals и др. . продолжил этот анализ сохранившихся человеческих останков, чтобы определить, могла ли мумия из Анд в Аргентине страдать от активной легочной инфекции, проверяя иммунный ответ с помощью белкового профиля.

Оставьте комментарий